Biomolekulare Wechselwirkungen

Biomolecular interactions illustration

Der Nachweis und die Charakterisierung von biomolekularen Wechselwirkungen, insbesondere von Protein-Protein- und Protein-Ligand-Wechselwirkungen sowie deren Bildungsdynamik und -kinetik, sind wesentliche Aufgaben in der biochemischen und pharmakologischen Forschung.

AUZ bietet hervorragende Möglichkeiten für die Analyse und die Bestimmung komplexer Stöchiometrien, Dissoziationskonstanten und Reaktionskinetiken komplizierter Systeme, wie z. B. Antikörper-Antigen-, Arzneimittel-Rezeptor- und Protein-Rezeptor-Bindungen.

Nanolytics bietet mit der 4D-AUZ und mit AIDA weltweit einzigartige Geräte für die Multiplex- (Multisignal-)Analyse. Diese Ausstattung und unsere Expertise in der Anwendung spezifischer Datenalgorithmen gewährleisten optimale Voraussetzungen für die Untersuchung von Mehrkomponentensystemen und die Charakterisierung ihrer biomolekularen Wechselwirkungen.

FALLSTUDIE: Untersuchung der Komplexbildung zwischen Antikörper und Antigen in einem Zweikomponentengemisch.

Die Komplexbildung eines Antikörper/Antigen-Paares wurde in einem ab:ag-Gemisch (mit einem molaren Überschuss des Antigens) mit Hilfe der Multisignal ck(s)-Analyse für Mehrkomponentengemische analysiert.

Die Konzentrationsprofile der beiden Komponenten – Antigen (rot) und Antikörper (blau) – sind entfaltet. Die putative Stöchiometrie von Homo- und Heterokomplexen ergibt sich aus dem molaren ab:ag-Verhältnis sowie der apparenten molaren Masse, die aus den Sedimentationskoeffizienten an den jeweiligen Peakmaxima berechnet wird. Dabei wird sowohl ein Überschuss an freien Antigenmonomeren als auch ein Gemisch aus mutmaßlichen 1:2 und 1:3 ab:ag-Komplexen nachgewiesen.